氨基酸的两性电离和等电点。氨基酸分子中具有氨基和羧基两种极性基团，它们在溶液中分别发生离解，羧基可电离出一个H＋，变成R-COO－负离子；而氨基则能接收一个质子，变成NH＋3目正离子。这样氨基酸就变成了同时带有正、负两种离子的两性离子，它既能与酸又能与碱作用，生成相应的盐。
在酸性溶液中，氨基酸羧基的电离受到抑制，而氨基易获得一个H＋变成正离子；在碱性溶液中，氨基的电离受到抑制，而羧基易放出一个H＋变成负离子。当溶液达到一定酸碱度时，某种氨基酸中氨基和羧基的电离程度完全相等，溶液中的正离子数等于负离子数，溶液呈电中性，此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。不同的氨基酸由于化学结构不同，等电点的pH值也不同。中性氨基酸的等电点为5.6～6.1，酸性氨基酸的等电点为3.0～3.2，碱性氨基酸的等电点为9.7～10.8，含硫、苯环、杂环的氨基酸的等电点为5.1～7.6。
在等电点时，氨基酸溶解度最小，易于结晶沉淀，这对蛋白质的性质有一定的影响。
脱羧反应与脱氨反应。食物中的氨基酸经高温或细菌作用发生脱羧反应而生成相应的胺，并放出二氧化碳。这是食物中胺的主要来源，特别是腐胺、尸胺等有毒性和臭味的胺类产生，是食品腐败的标志。这类反应，常发生在变质的鱼、肉等蛋白质丰富的食物中，所以变质的鱼肉食物不能食用，以免引起腐胺、尸胺中毒。
氨基酸在强氧化剂或氧化酶的作用下脱去氨基，放出氨气，并氧化生成酮酸，这是生物体内氨基酸分解的重要途径之一。
分解反应。氨基酸在加热或酶的作用下发生分解，生成小分子的化合物，如醇、醛、酮、酸、含氮杂环和含硫化合物等。这些物质大多数有香气，有的易挥发，有的无气味，还有的有异昧。异味物和易挥发物在加热时挥发或被调味品去除或遮掩，有的与其他物质相互作用，生香或聚合成有色物，整个成品的综合效果是香气四溢、色泽鲜亮。所以氨基酸也可属于风味的前体物。肉类菜肴的鲜和香，与氨基酸的分解是分不开的，但加热时不能过度，否则食物易炭化，并分解放出许多异味物和一些有害物。
（四）氨基酸在烹饪中的应用
氨基酸在烹调中常用作鲜味剂，其中最重要的是L‐谷氨酸、L‐天门冬氨酸。谷氨酸在谷蛋白质中含量较多，天门冬氨酸存在于竹笋、酱油和酱类等调味料中。
谷氨酸为二元酸，其化学名称为L‐α‐氨基戊二酸，它的钠盐有一钠盐和二钠盐两种。二钠盐属于碱性化合物，无鲜味，不能用作调味剂。味精是烹调中最常用的鲜味剂，味精的主要成分是L‐谷氨酸一钠盐。
味精含有一分子结晶水，熔点为195℃，易溶于水，而难溶于酒精，其水溶液有浓厚的肉鲜味。当有食盐存在时，其鲜味尤为明显。一般味精都加有食盐，例如市售味精谷氨酸钠含量为80%，其余约20%是食盐。
味精的鲜味与菜肴的酸碱度有关，在酸度较高的溶液中，生成谷氨酸，鲜味最低；在碱性溶液中，生成谷氨酸二钠盐，也无鲜味，不能作为调味剂。因此，味精应在弱酸性或中性食品或菜肴中使用，鲜味最高。在加有许多醋的酸汤里没有必要加味精，就是这个缘故。
味精在一般烹调和加工过程中是很稳定的。当把味精加热至120℃以上或较长时间在100℃左右加热，则会生成焦谷氨酸，不仅鲜味消失，而且会产生有害物，对人体健康不利。因此，应该在菜肴或汤羹烧好后，起锅时再放味精。味精最适合的浓度为0.12%～0.5%。
二、蛋白质的组成、分类、结构、性质
我们日常膳食中蛋白质的来源主要有两大类，即动物性蛋白质和植物性蛋白质。
动物性蛋白质主要以肉类、鱼类、蛋类和奶类等为来源。从营养价值来说，动物性蛋白质一般较植物性蛋白质容易吸收，它们是人类不可缺少的营养素。因此，需要它的化学组成、结构和性质有初步了解，以便进而了解烹饪加工中蛋白质的变化和应用。
（一）蛋白质的化学组成
1.蛋白质的元素组成
蛋白质主要含有碳、氢、氧和氮等元素，有些含有硫和磷元素，少数蛋白质还含有锌、锰、铁、铜、碘等元素。不同的蛋白质其组成和结构不同。根据分析数据，蛋白质元素组成的近似百分比。
2.蛋白质的化学组成
蛋白质是由α‐氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，它的相对分子质量可由几万到几千万不等，结构很复杂，各种氨基酸按严格的顺序连接成不同的蛋白质。各种氨基酸连接的次序不同、种类不同或数目不同，构成的蛋白质的性质就不同，其生理功能也就不相同，所以自然界中蛋白质的种类很多。
（二）蛋白质的分类一般根据蛋白质的化学组成分为两大类。一类是指分子中只有氨基酸组成的蛋白质，叫做简单蛋白质。根据简单蛋白质的溶解性又分成清蛋白、球蛋白、谷蛋白、组蛋白、精蛋白、醇溶谷蛋白和硬蛋白7种。另一类是由简单蛋白质和其他非蛋白物质结合而成的蛋白质，叫结合蛋白质。食物中的结合蛋白质一般根据非蛋白物质不同，又分成核蛋白、磷蛋白、脂蛋白、糖蛋白、色蛋白和金属蛋白6种。现将蛋白质的分类归纳。
（三）蛋白质的结构
1.肽键和肽
肽键和肽。由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱水缩合而成的酰肽键叫表示，得到的产物叫做肽。由两个氨基酸通过肽键连接起来的肽叫二肽，由三个氨基酸形成的肽叫三肽，以此类推，以至得到高分子的多肽。多肽呈线状，在每条肽键的两端分别有一个残基的羧基和一个氨基。
肽的性质。肽的性质和氨基酸有些相似，并受组成它的氨基酸的种类、次序、数目的影响，使各种肽的性质和生理功能有很大的差异。有的低分子肽也有味感，属于呈味物质，在食品中起着一定的风味作用。例如，由L‐天门冬氨酸与某些氨基酸酯组成的二肽衍生物是具有甜味的；又如牛肉中的低肽就是其呈味成分之一。
2.蛋白质的初级结构
各种氨基酸按照一定的次序通过肽键联结起来的线状多肽链，就是蛋白质的初级结构。每一个蛋白质分子中所含的氨基酸残基的数目很大。在这众多的氨基酸中，如果有两个氨基酸的次序发生变换，其蛋白质的生理功能和理化性质就要发生变化。所以对每一种蛋白质来说，构成它的氨基酸种类、数目和顺序都是一定的，而氨基酸按一定顺序以肽键相连形成多肽链。
3.蛋白质分子的天然结构
蛋白质分子的多肽链并非是直线状的，而是在初级结构的基础上折叠和卷曲着，或相互缠绕着，构成蛋白质特有的空间结构，即蛋白质的天然结构。蛋白质的天然结构对保持蛋白质的生理活性起着决定性的作用，失去了天然结构，蛋白质的生理活性也就失去了。
自然界中的蛋白质分子通过氢键、盐键、二硫键、酯键等各种副键构成螺旋状、折叠状、纤维状和球状等各种复杂的空间结构，使不同结构的蛋白质具有不同性质和生理功能。
（四）蛋白质的主要性质
蛋白质是由氨基酸组成的高分子化合物，它具有一些与氨基酸相似的性质。不同的蛋白质，物理性质差异很大，也无一定的规律，但其化学性质却往往相似。
1.两性电离和等电点
由于蛋白质分子中存在着许多正离子基团（如氨基等）和负离子基团（如羧基等），在酸性介质中，负离子基团电离减弱，而正离子基团的电离程度增强，使蛋白质带正电荷；在碱性介质中，正离子基团的电离受阻，而负离子基团的电离程度增强，使蛋白质带负电荷。当某种蛋白质溶液处于某一pH值时，蛋白质正、负离子基团的电离能力相等。［正离子］＝［负离子］，溶液呈电中性，与氨基酸一样，这时溶液pH值称作该蛋白质的等电点。不同的蛋白质由于表面的正、负离子基团数目不同，它们的等电点也不同，如肉中肌球蛋白的等电点为5.4，卵清蛋白为4.6，血红蛋白为6.8等。
蛋白质在等电点时溶解度最小，黏性最弱，水化能力最低，蛋白质将会发生凝结。
2.蛋白质的胶体性质
（1）蛋白质溶胶和凝胶
蛋白质溶胶。蛋白质是天然高分子化合物，分子直径在1～100nm，其相对分子质量很大。所以，溶于水的蛋白质能形成稳定的亲水胶体，统称为蛋白质溶胶。烹饪中常见的有豆浆、血、蛋清、牛奶、肉冻汤等。
蛋白质溶胶的黏度较大，随着相对分子质量的增加，黏度增大，蛋白质的浓度也与黏度成正比，而温度却与黏度成反比。
蛋白质溶胶有较大的吸附能力。例如煮骨头汤时，在加热过程中原料中的杂质被血球蛋白分子吸附，随着蛋白质受热凝固，形成蓬松的沫而上浮，被去除。
蛋白质凝胶。烹饪原料中许多蛋白质以凝胶状态存在，如新鲜的鱼肉、禽肉、畜瘦肉、皮、筋、水产动物、豆腐制品及面筋制品等，均可看成水分子分散在蛋白质凝胶的网络结构中，它们有一定的弹性、韧性和可加工性。新鲜的蛋白质原料失水干燥、体积缩小，就成为具有弹性的干凝胶，如干海参、鱼翅、干贝等，它们可在碱性和加热的条件下吸水溶胀，逐渐回复原有的凝胶状态，使体积复原、变软，利于加工烹饪。
蛋白质溶胶与凝胶的相互关系。蛋白质在生物体内常以溶胶和凝胶两种状态存在。例如蛋清是蛋白质溶胶，蛋黄是蛋白质凝胶。又如动物体内肌肉中肌肉纤维为蛋白质凝胶，而肉浆内的蛋白质为溶胶状态。
蛋白质溶胶能发生胶凝作用形成凝胶。在形成凝胶的过程中，蛋白质分子的多肽链之间各基团以副键相互交联，形成立体网络结构，水分充满于网络结构之间的空间内，不被析出。蛋白质溶胶在酶、氧气、温度、酸、碱等因素的作用下可以与凝胶相互转化。如血液在空气中遇氧，在酶的作用下慢慢凝固成凝胶，蛋黄在细菌作用下变成散黄蛋等。鸡蛋白在水中成溶胶，加热后成凝胶；豆浆蛋白在水中成溶胶，加热后加入盐类也成凝胶。
（2）蛋白质的水化作用
蛋白质分子表面的极性基团对水分子有一定的吸引力，有的甚至与水以氢键相结合，被吸附到蛋白质表面层而形成一层较厚的水化膜，所以蛋白质的水化能力很强。蛋白质分子表面的水化膜使蛋白质分子体积增大，彼此分隔开来，以致凝聚而发生沉淀。
分子间互相交结的网点增多，促使蛋白质的黏度加大。蛋白质分子外层的极性基团越多，它的水化作用就越强，黏性就越大。同时蛋白质的水化作用不论是在水溶液中还是在干燥状态下均存在。因此，在蛋白质胶体溶液中很稳定。
溶液的pH值对蛋白质的水化作用有显着的影响，在等电点时，整个蛋白质分子呈电中性，水化作用最弱。
电解质也影响着蛋白质的水化作用。在低浓度时，盐类一般能提高蛋白质的水化能力。电解质浓度很大时，水化能力或溶解度却减小。如在调制冷水面团时加入少量的食盐，可以增加蛋白质表面的电荷，提高蛋白质的水化能力，吸水量增加。还可加入少量的碱，这样不仅韧性好，淀粉也可以部分水解成糊精，增加面团的黏性。同时，蛋白质分子结构在碱的作用下发生部分破坏，使分子内一些基团暴露，更有利于网络的形成，使面团既有韧性，又有延伸性，能拉扯成细如发丝的面条和银丝卷。兰州牛肉拉面就是其中的代表作，面条粗细均匀，口感比机制面条强得多，韧性好、有咬劲，成为兰州的地方名小吃之一。
（3）蛋白质的不渗透性
蛋白质分子由于体积大，一般不能透过生物体的细胞膜，故而蛋白质分布在细胞内外的不同部位，起着不同的生理作用。
蛋白质由于分子量大，在细胞内的蛋白质溶胶的浓度是很小的，所以它产生的渗透压也很低。因此，在腌渍食品时，即依据高浓度盐或糖产生的反渗透作用，使被腌渍食品组织的细胞或微生物大量失水，盐或糖进入食品组织细胞或微生物细胞内。同时钠离子和氯离子对微生物都有毒害作用，促使其死亡，达到防腐保藏的目的。另外，烹饪过程中用水浸泡经碱水发过的干货，或去掉腌渍食品中的盐或糖，也都是应用这个原理。
3.蛋白质的变性作用
（1）概述
蛋白质的变性作用是指蛋白质分子复杂严密的天然结构在外界物理化学因素的作用下发生变化，从而引起蛋白质分子的性质改变和生理功能丧失的过程。变性的蛋白质分子中维持天然结构的副键被破坏，多肽键展开，使结构变得松散。
蛋白质的变性作用分为可逆变性和不可逆变性。当影响蛋白质变性的因素比较温和时，只要消除变性因素的影响，蛋白质仍能恢复到原来蛋白质的天然结构，它的物理性质和生物性质基本不会改变，这种变性称为可逆变性。如肉冻中明胶加热成溶胶，温度降至室温就凝固成冻胶，这是由于明胶的溶胶和冻胶间具有热的可逆性，使肉冻能反复熔化或凝固。如果变性因素的影响比较强烈，这时即使消除变性因素，蛋白质也不能再恢复到原来的天然结构。这种变性称之为不可逆变性。如鸡蛋加热凝固、牛奶制成酸奶后都不能恢复原状。
